Actividad 39 (y última)
En 1904 se describió por primera vez la anemia falciforme. Mientras que algunos eritrocitos de los pacientes con este tipo de anemia eran discos bicóncavos, como cabía esperar, otros mostraban forma de hoz. Las células falciformes funcionan anormalmente, son muy inestables y se rompen con facilidad. |
Cuarenta años más tarde se descubrió que la hemoglobina de las células falciformes era anormal. Esta hemoglobina tiende a polimerizarse en largas fibras insolubles que se reúnen en haces; la acumulación de éstos es la causa de que los glóbulos rojos tomen forma de hoz.
| La hemoglobina es una proteína globular soluble, presente en los eritrocitos en una alta concentración. Está constituida por cuatro subunidades polipeptídicas de dos tipos, llamadas globinas (dos alfa y dos beta). Cada subunidad contiene un grupo hemo con un ion ferroso.
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Como en toda proteína soluble, la mayor parte de los grupos R polares (hidrofílicos), de los aminoácidos que forman la proteína, están situados en la superficie de la molécula, mientras que los no polares (hidrofóbicos) lo están hacia el interior.
En 1957 se descubrió que la única diferencia entre la hemoglobina normal y la falciforme radicaba en que el aminoácido número 6 de la beta globina era glutamato mientras que el de la falciforme era valina. |
¿Podrías proponer una hipótesis que explique, a nivel molecular, el comportamiento anormal de la hemoglobina falciforme?
| INTRODUCCIÓN
| PROPIEDADES DE LAS SUSTANCIAS MOLECULARES
| ¿A QUÉ SE DEBE QUE EXISTAN SUSTANCIAS POLARES Y APOLARES?
| ¿QUÉ FORMAS TIENEN LAS MOLÉCULAS?
| PREDICCIÓN DE PROPIEDADES DE SUSTANCIAS MOLECULARES
| OTRAS CUESTIONES RELACIONADAS CON LA GEOMETRÍA MOLECULAR